Микоплазма: свойства, методы обнаружения и деконтаминации клеточных культур и вирусных штаммов (Обзор)

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Только для подписчиков

Аннотация

Загрязнение микоплазмой перевиваемых клеточных культур и коллекционных вирусных штаммов остается серьезной проблемой в биотехнологической промышленности и экспериментальных исследованиях. Частота заражения микоплазмой культивируемых линий клеток и вирусов составляет 15–35%, в некоторых случаях доходит до 80%. Микоплазмы вызывают различные изменения в контаминированных ими культурах, вплоть до гибели клетки, обладают иммуномодулирующими свойствами, влияют на урожай некоторых вирусов, размноженных в культуре клеток. Микоплазмы не имеют клеточной стенки, способны проходить через бактериальный фильтр, имеют самый маленький геном (≈580 тыс. н.п) среди бактерий, способны к самостоятельному размножению и существованию. Эти микроорганизмы устойчивы к большинству антибиотиков, обычно используемых при культивировании клеток. Определенную эффективность в деконтаминации от микоплазм вирусных штаммов и клеточных культур показали производные группы тетрациклинов и фторхинолонов (BM-Cyclin®, Ciprobay®, Baytril®, Plasmocin®, MRA). Большое значение имеет своевременная высокочувствительная детекция и профилактика заражения микоплазмой. Для рутинного сканирования микоплазменного заражения перевиваемых клеточных культур и вирусных штаммов рекомендованы методы индикаторной клеточной культуры (цитохимический) и полимеразной цепной реакции (ПЦР), для более точного – микробиологический анализ колоний микоплазм на специальной среде.

Полный текст

Доступ закрыт

Об авторах

О. А. Леонович

Федеральный научный центр исследований и разработки иммунобиологических препаратов им. М.П. Чумакова РАН (Институт полиомиелита)

Автор, ответственный за переписку.
Email: leonovich_oa@chumakovs.su
Россия, Москва, 108819

Список литературы

  1. Barile M.F., Rottem S. Rapid Diagnosis of Mycoplasmas. / Eds. I. Kahane, A. Adoni. N. Y.: FEMS, 1993. V. 62. P. 155–193.
  2. Drexler H.G., Uphoff C.C., Dirks W.G., MacLeod R.A.F. // Leukemia Research. 2002. V. 26. № 4. P. 329–333. https://doi.org/10.1016/s0145-2126(01)00136-9
  3. Hay R.J., Macy M.L. Chen T.R. // Nature. 1989. V. 339. № 6224. P. 487–488. https://doi.org/10.1038/339487a0
  4. Drexler H.G., Uphoff C.C. Encyclopedia of Cell Technology. / Eds R.S. Spier. N. Y.: John Wiley & Sons, Inc., 2003. V. 1. P. 609–627. https://doi.org/10.1002/0471250570.spi054
  5. Archer D.B., Daniels M.J. Plant and Insect Mycoplasma Techniques. / Eds M.J. Daniels, P.G. Markham. Springer, 1982. P. 9–39.
  6. Razin S. The prokaryotes / Eds A. Balows. N. Y.: 1991. P. 1937–1959.
  7. Tully J.G. Rapid Diagnosis of Mycoplasmas. / Eds I. Kahane, A. Adoni. N. Y.: FEMS, 1993. V. 62. P. 3–14. https://doi.org/10.1007/978-1-4615-2478-6_2
  8. Nicolson G.L. // Int. J. Clin. Med. 2019. V. 10. P. 477–522. https://doi.org/10.4236/ijcm.2019.1010041
  9. Baseman J.B., Tully J.G. // Emerg. Infect. Dis. 1997. V. 3. P. 21–32. https://doi.org/10.3 201/eid0301.970103
  10. Nicolson G.L., Nasralla M.Y., Franco A.R., Meirleir K De, Nicolson N.L., Ngwenya R., Haier J. // J. Chronic Fatigue Syndr. 2000. V. 6. P. 23–39. https://doi.org/10.1300/J092v06n03_03
  11. Taylor-Robinson D., Jensen J.S. // Clin. Microbiol. Rev. 2011. V. 24. P. 498–514. https://doi.org/10.1128/CMR.00006-11
  12. Razin S., Yogev D., Naot Y. // Microbiol. Mol. Biol. Rev. 1998. V. 62. P. 1094– 1156. https://doi.org/10.1128/MMBR.62.4.1094-1156.1998
  13. Razin S. // Microbiol Rev. 1985. V. 49. № 4. P. 419–455. https://doi.org/10.1128/mr.49.4.419-455.1985.
  14. Kokkayil P., Dhawan B. // Indian J. Med. Microbiol. 2015. V. 33. P. 205–214. https://doi.org/10.4103/0255-0857.154850
  15. Nicolson G.L., Nasralla M., Haier J., Nicolson N.L. // Biomedical Therapy. 1998. V. 16. P. 266–271.
  16. Lo S.C., Hayes M.M., Tully J.G., Wang R.Y.H., Kotani H., Pierce P.S. et al. // Int. J. Sys. Bact. 1992. V. 42. P. 357–364. https://doi.org/10.1099/00207713-42-3-357
  17. Drexler H.G., Uphoff C.C. // Cytotechnology. 2002. V. 39. P. 75–90. https://doi.org/10.1023/A:1022913015916
  18. Ferreira G., Santander A., Savio F., Guirado M., Sobrevia L., Nicolson G. L. // BBA - Molecular Basis of Disease. 2021. V. 1867. № 12 Р. 166264. https://doi.org/10.1016/j.bbadis.2021.166264
  19. Fadiel A., Eichenbaum K.D., Semary N.E., Epperson B. // Front. Biosci. 2007. V. 2. P. 2020–2028. https://doi.org/10.2741/2207
  20. Fraser C.M., Gocayne J.D., White O., Adams M.D., Clayton R.A., Fleischmann R.D. et al. // Science. 1995. V. 270. № 5235. P. 397–404. https://doi.org/10.1126/science.270.5235.397
  21. Glass J.I., Assad-Garcia N., Alperovich N., Yooseph S., Lewis M.R., Maruf M. et al. // Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 2006. V. 103. № 2. P. 425–430. https://doi.org/10.1073/pnas.0510013103.
  22. Cazanave C., Manhart L.E., Bébéar C. // Med. Mal. Infect. 2012. V. 42. № 9. P. 381–392. https://doi.org/10.1016/j.medmal.2012.05.006.201
  23. Rottem S. // Physiol. Rev. 2003. V. 83. P. 417–432. https://doi.org/10.1152/physrev.00030.2002
  24. Zhang Q., Wise K.S. // Infect. Immun. 1996. V. 64. P. 2737–2744. https://doi.org/10.1128/iai.64.7.2737-2744.1996
  25. Burgos R., Pich O.Q., Ferrer-Navarro M., Baseman J.B., Querol E., Piño J. // J. Bacteriol. 2006. V. 188. P. 8627–8637. https://doi.org/10.1128/JB.00978-06
  26. Baseman J.B., Cole R.M., Krause D.C., Leith D.K. // J. Bacteriol. 1982. V. 151. № 3. P. 1514–1522. https://doi.org/10.1128/jb.151.3.1514-1522.1982
  27. McGarrity G.J., Kotani H., Burler H. Mycoplasmas: Molecular Biology and Pathogenesis. /Eds. J. Maniloff, R. N. McElhaney, L.R. Finch, J.B. Baseman. Washington. 1992. P. 445–456.
  28. He J., Liu M., Ye Z., Tan T., Liu X., You X., Zeng Y., Wu Y. // Mol. Med. Rep. 2016. V. 14. P. 4030–4036. https://doi.org/10.3892/mmr.2016.5765
  29. McGarrity G.J., Vanaman V., Sarama J. // Am. Soc. Microbiol. News. 1985. V. 51. P. 170–183.
  30. Christodoulides A., Gupta N., Yacoubian V., Maithel N., Parker J., Kelesidis T. // Front. Microbiol. 2018. V. 9. Р. 1682. https://doi.org/10.3389/fmicb.2018.01682
  31. Becker A., Kannan T.R., Taylor A.B., Pakhomova O.N., Zhang Y., Somarajan S.R. et al. // PNAS. 2015. V. 112. № 16. P. 5165–5170. https://doi.org/10.1073/pnas.1420308112
  32. Frisch M., Gradehandt G.,Mühlradt P.F. // Eur. J. Immunol. 1996. V. 26. P. 1050–1057. https://doi.org/10.1002/eji.1830260514
  33. Mühlradt P.F., Kieß M., Meyer H., Süßmuth R., Jung G. // J. Exp. Med. 1997. V. 185. P. 1951–1958. https://doi.org/10.1084/jem.185.11.1951
  34. Kaufmann A., Mühlradt P.F., Gemsa D., Sprenger H. // Infect. Immun. 1999. V. 67. P. 6303–6308. https://doi.org/10.1128/iai.67.12.6303-6308.1999
  35. Bendjennat M., Blanchard A., Loutfi M., Montagnier L., Bahraoui E. // Infect. Immun. 1999. V. 67. P. 4456–4462. https://doi.org/10.1128/iai.67.9.4456- 4462.1999
  36. Rawadi G., Roman-Roman S., Castedo M., Dutilleul V., Susin S., Marchetti P. et al.. // J. Immunol. 1996. V. 156. P. 670–678.
  37. Qin L., Chen Y. You X. // Front. Microbiol. 2019. V. 10. Р. 1934. https://doi.org/10.3389/fmicb.2019.01934
  38. Chaudhry R., Ghosh A., Chandolia A. // Indian Journal of Medical Microbiology. 2016. V. 34. № 1. P. 7–16. https://doi.org/10.4103/0255-0857.174112
  39. Uphoff C.C., Gignac S.M., Drexler H.G. // J. Immunol. Methods. 1992. V. 149. P. 43–53. https://doi.org/10.1016/s0022-1759(12)80047-0
  40. ОФС.1.7.2.0031.15. Приказ Минздрава России от 31.10.2018 N 749. Государственная фармакопея РФ. XIV издание. Том II. https://docs.rucml.ru/feml/pharma/v14/vol2/
  41. Citti C., Blanchard A. // Trends Microbiol. 2013. V. 21. № 4. P. 196–203. https://doi.org/10.1016/j.tim.2013.01.003
  42. Леонович О.А., Ишмухаметов А.А., Дзагурова Т.К. // Вет. Пат. 2020. V. 3. P. 29–37. https://doi.org/10.25690/VETPAT.2020.57.93.006
  43. European Pharmacopoeia (Ph. Eur.) 11.0. 2022. P. 210–215.
  44. Milne C., Daas A. // Pharmeuropa Bio. 2006. V. 1. P. 57–72.
  45. Nübling C.M., Baylis S.A., Hanschmann K-M., Montag-Lessing T., Chudy M., Kreß J. et al. // Appl. Environ. Microbiol. 2015. V. 81. № 17. P. 5694–5702. https://doi.org/10.1128/AEM.01150-15
  46. Rawadi G., Dussurget O. // PCR Methods Appl. 1995. V. 4. P. 199–208. https://doi.org/10.1101/gr.4.4.199
  47. Hopert A., Uphoff C.C., Wirth M., Hauser H., Drexler H.G. // J. Immunol. Methods. 1993. V. 164. P. 91–100. https://doi.org/10.1016/0022-1759(93)90279-g
  48. Freundt E.A., Andrews B.E., Erna H., Kunze M., Black F.T. // Zentralbl Bakteriol. Orig. 1973. V. 225/ № 1. P. 104–112.
  49. Evans G.L., Cekoric Jr T., Schoemakers M., Searcy R.L. // Antimicrob. Agents Chemother. (Bethesda). 1967. V. 7. P. 687–691.
  50. Staal S.P., Rowe W.P. // J. Virol. 1974. V. 14. № (6). P. 1620–1622. https://doi.org/10.1128/JVI.14.6.1620-1622.197
  51. Baronti C., Pastorino B., Charrel R., de Lamballerie X. // J. Viro. Methods. 2013. V. 187. № 2. P. 234–237. https://doi.org/10.1016/j.jviromet.2012.09.014
  52. Uphoff C.C., Denkmann S.A., Drexler H.G. // J. Biomed. Biotechnol. 2012. 267678. https://doi.org/10.1155/2012/267678
  53. Jung H., Wang S.-Y., Yang I-W., Hsueh D.-W., Yang W.J., Wang T.-H., Wang H.-S. // Chang Gung. Med. J. 2003. V. 26. № 4. P. 250–258.
  54. Drexler H.G., Gignac S.M., Hu Z.B., Hopert A., Fleckenstein E., Voges M., Uphoff C.C. // In Vitro Cell Dev. Biol. 1994. V. 30 A. P. 344–347. https://doi.org/10.1007/BF02631456
  55. Uphoff C.C., Gignac S.M., Drexler H.G. // J. Immunol. Methods. 1992. V. 149. P. 55–62. https://doi.org/10.1016/s0022-1759(12)80048-2
  56. Fleckenstein E., Uphoff C.C., Drexler H.G. // Leukemia. 1994. V. 8. P. 1424–1434.
  57. Uphoff C.C., Drexler H.G. // Curr. Protoc. Mol. Biol. 2014. V. 106. P. 28.4.1–28.4.14. https://doi.org/10.1002/0471142727.mb2804s106
  58. Gignac S.M., Uphoff C.C., MacLeod R.A., Steube K., Voges M., Drexler H.G. // Leukemia Res. 1992. V. 16. P. 815–822. https://doi.org/10.1016/0145-2126(92)90161-y
  59. Uphoff C.C., Drexler H.G. // In Vitro Cell Dev. Biol. Anim. 2002. V. 38. P. 86–89. https://doi.org/10.1290/1071-2690(2002)038<0086: CAEOMI>2.0.CO;2
  60. Hay R.J., Macy M.L., Chen T.R. // Nature. 1989. V. 339. P. 487–488. https://doi.org/10.1038/339487a0
  61. Uphoff C.C., Drexler H.G. // Human Cell. 2001. V. 14. P. 244–247.
  62. Huang X., Yu M., Wang B., Zhang Y., Xue J., Fu Y., Wang X. // J. Biol. Methods. 2023. 10:e99010005. https://doi.org/10.14440/jbm.2023.407.
  63. Bamba K., Takabe K., Daitoku H., Tanaka Y., Ohtani A., Ozawa M. et al. // Sens. Diagn. 2024. V. 3. P. 287–294. https://doi.org/10.1039/D3SD00175J
  64. Matini A., Naghib S.M. // Sensing and Bio-Sensing Research. 2024. V. 43. 100631. https://doi.org/10.1016/j.sbsr.2024.100631
  65. Liling W., Liwei L., Shen C., Jiawen Z., Huanlai X., Wentan Z. // Biochem. Biophys. Res. Commun. 2024. V. 698. 149540. https://doi.org/10.1016/j.bbrc.2024.149540
  66. Malave-Ramos D.R., Kennedy K., Key M.N., Dou Z., Kafsack B.F.C. // Microbiol. Spectr. 2022. V. 10. № 5:e0349722. https://doi.org/10.1128/spectrum.03497-22

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать
2. Рис. 1. Структурная схема микоплазмы. Показано наличие липопротеиновой мембраны с растворимым содержимым в виде белков, РНК, ДНК и отсутствие клеточной стенки и ядерной оболочки [18].

Скачать (183KB)
Метаданные
3. Рис 2. (а) Трансмиссионная электронная микроскопия Mycoplasma agalactiae: видны клетки с ровными очертаниями и микоплазма в виде неровных пятен [41]. (б) Колонии микоплазм на агаре: типичная форма яичницы на плотных средах, видна верхушечная структура, с помощью которой микоплазмы прикрепляются к клетке-хозяину.

Скачать (264KB)
Метаданные
4. Рис 3. Окрашивание культуры клеток Hoechst 33258 [42]. Образец инкубировали в течение 3-х суток с чистой индикаторной культурой, клетки фиксировали, окрашивали Hoechst 33258 и наблюдали во флюоресцентном микроскопе (×40): (а) культура клеток Vero без микоплазмы; (б) видны округлые ядра клеток Vero и микоплазма в виде отдельных мелких иерархичных пятен.

Скачать (230KB)
Метаданные

© Российская академия наук, 2024