Properties of Extracellular Protease — Regulator of Hemostasis Produced by Micromycete Aspergillus tabacinus

Capa

Citar

Texto integral

Acesso aberto Acesso aberto
Acesso é fechado Acesso está concedido
Acesso é fechado Somente assinantes

Resumo

The extracellular protease with protein C-like and plasmin-like activities was isolated from the culture fluid of the micromycete A. tabacinus BEOFB3260m. It has been established that A. tabacinus extracellular protease is a non-glycosylated serine protease with mol. weight about 30 kDa. The enzyme is active and stable at temperature of 25–37°, active at pH 7.0–12.0 and stable at pH 3.0–12.0 and is a perspective candidate for new anticoagulant drugs development.

Texto integral

Acesso é fechado

Sobre autores

V. Lavrenova

Lomonosov Moscow State University

Autor responsável pela correspondência
Email: pkviktoria@mail.ru

Faculty of Biology

Rússia, Moscow, 119234

V. Kreyer

Lomonosov Moscow State University

Email: pkviktoria@mail.ru

Faculty of Biology

Rússia, Moscow, 119234

Z. Savkovic

University of Belgrade

Email: pkviktoria@mail.ru

Faculty of Biology

Sérvia, Belgrade

A. Osmolovskiy

Lomonosov Moscow State University

Email: pkviktoria@mail.ru

Faculty of Biology

Rússia, Moscow, 119234

Bibliografia

  1. Li T., Yuan D., Yuan J. // Adv. Exp. Med. Biol. 2020. V. 1177. P. 101–131.
  2. Barzkar N., Jahromi S. T., Vianello F. // Mar. Drugs. 2022. V. 20. № 1. P. 46. https://doi.org/10.3390/md20010046
  3. Zhang S., Wang Y., Zhang N., Sun Z., Shi Y., Cao X., Wang H. // Food Technol. Biotechnol. 2015. V. 53. № 2. P. 243–248.
  4. Duan Y., Katrolia P., Zhong A., Kopparapu N. K. // Prep. Biochem. Biotechnol. 2022. V. 52. № 9. P. 1008–1018.
  5. Zhao L., Lin X., Fu J., Zhamg J., Tang W., He Z. // Mar. Drugs. 2022. V. 20. № 6. P. 356. https://doi.org/10.3390/md20060356
  6. Батомункуева Б. П., Егоров Н. С. // Микробиология. 2001. Т. 70. № 5. С. 602–606.
  7. Осмоловский А. А., Звонарева Е. С., Крейер В. Г., Баранова Н. А., Егоров Н. С. // Биоорганическая химия. 2014. Т. 40. № 6. С. 688–694.
  8. Звонарева Е. С., Осмоловский А. А., Крейер В. Г., Баранова Н. А., Котова И. Б., Егоров Н. С. // Биоорганическая химия. 2015. Т. 41. № 5. С. 559–564.
  9. Laemly U. K. // Nature. 1970. V. 227. № 5259. P. 680–685.
  10. Hu Y., Yu D., Wang Z., Hou J., Tyagi R., Liang Y., Hu Y. // Scientific Reports. 2019. V. 9. № 9235. https://doi.org/10.1038/s41598-019-45686-y
  11. Thornton D. J., Carlstedt I., Sheehan J. K. // Methods Mol. Biol. 1994. V. 32. P. 119–128.
  12. Звонарева Е. С., Осмоловский А. А., Крейер В. Г., Баранова Н. А., Котова И. Б., Егоров Н. С. // Прикл. биохимия и микробиология. 2018. Т. 54. № 2. С. 195–200.
  13. Proteolytic Enzymes. A practical approach. / Ed. R. Beynon, J. S. Bond. Oxford: Oxford Univ. Press, 2001. 340 p.
  14. Biaggio R. T., Silva R. R., Rosa N. G., Leite R. S., Arantes E. C., Cabral T. P., Juliano M. A., Juliano L., Cabral H. // Prep. Biochem. Biotechnol. 2016. V. 46. № 3. P. 298–304.
  15. Осмоловский А. А., Крейер В. Г., Баранова Н. А., Кураков А. В., Егоров Н. С. // Прикл. биохимия микробиология. 2015. Т. 51. № 1. С. 86–92.
  16. Das A. K., Bellizzi J. J., Tandel S., Biehl E., Clardy J., Hofmann S. L. // J. Biol. Chem. 2000. V. 275. № 31. P. 23847–23851.
  17. Richmond G. S., Smith T. K. // Biochem. J. 2007. V. 405. № 2. P. 319–329.
  18. Chakrabarti S. K., Matsumura N., Ranu R. S. // Curr. Microbiol. 2000. V. 40. № 4. P. 239–244.
  19. Звонарева Е. С., Осмоловский А. А., Баранова Н. А., Котова И. Б., Крейер В. Г. // Прикл. биохимия и микробиология. 2023. Т. 59. № 4. С. 369–375.

Arquivos suplementares

Arquivos suplementares
Ação
1. JATS XML
Baixar
2. Fig. 1. Isoelectric focusing of extracellular proteins of the culture fluid of A. tabacinus BEOFB3260m: 1 — pH, 2 — activity toward the substrate S-2366 (E × 10–3), 3 — A280, 4 — activity toward the substrate Chromozym TH (E × 10–3).

Baixar (88KB)
Metadados
3. Fig. 2. Electrophoretic analysis of extracellular protease of A. tabacinus in PAGE with SDS-Na: M — markers; 1 — electrophoretogram according to Laemmli; 2 — staining for the presence of a carbohydrate component; 3 — casein zymogram.

Baixar (75KB)
Metadados
4. Fig. 3. Effect of pH (a) and temperature (b) on the activity (1) and stability (2) of protease of A. tabacinus BEOFB3260m.

Baixar (114KB)
Metadados

Declaração de direitos autorais © Russian Academy of Sciences, 2024