Деградация коричной кислоты ризосферным штаммом Achromobacter insolitus LCu2

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Только для подписчиков

Аннотация

Штамм Achromobacter insolitus LCu2, изолированный с корней люцерны посевной (Medicago sativa L.), утилизировал коричную кислоту, а также ее метокси-производные ‒ ванилиновую и феруловую кислоты – в качестве единственного источника углерода. Слабый рост был отмечен на м-кумаровой, но не на о- и п-кумаровых кислотах. Рост на коричной кислоте был медленным и диауксичным. Убыль субстрата из среды культивирования составила 53%, деструктивная эффективность – 30 мкг/мг сырой биомассы в течение 14 сут. Несмотря на бактерицидное действие коричной кислоты, культура A. insolitus LCu2 длительное время сохраняла жизнеспособность. Геномный анализ позволил выявить два генных кластера hca и mhp, отвечающих за дигидроксилирование фенильного кольца (hcaA1A2CDB) и его последующее расщепление до продуктов центрального метаболизма (mhpACDE), а также транскрипционный регулятор (hcaR) и предполагаемый транспортер (hcaT). Предположительный биохимический путь деградации коричной кислоты штаммом A. insolitus LCu2 был предсказан с использованием геномных данных.

Полный текст

Доступ закрыт

Об авторах

Е. В. Крючкова

ФИЦ “Саратовский научный центр РАН”

Автор, ответственный за переписку.
Email: kryu-lena@yandex.ru

Институт биохимии и физиологии растений и микроорганизмов

Россия, 410049, Саратов

Е. С. Морозова

Санкт-Петербургский государственный университет

Email: kryu-lena@yandex.ru
Россия, 199034, Санкт-Петербург

В. С. Гринев

ФИЦ “Саратовский научный центр РАН”; Саратовский национальный исследовательский государственный университет имени Н. Г. Чернышевского

Email: kryu-lena@yandex.ru

Институт биохимии и физиологии растений и микроорганизмов

Россия, 410049, Саратов; 410012, Саратов

Г. Л. Бурыгин

ФИЦ “Саратовский научный центр РАН”; Саратовский национальный исследовательский государственный университет имени Н. Г. Чернышевского

Email: kryu-lena@yandex.ru

Институт биохимии и физиологии растений и микроорганизмов

Россия, 410049, Саратов; 410012, Саратов

Н. Е. Гоголева

Казанский (Приволжский) федеральный университет; Институт клеточного и внутриклеточного симбиоза УрО РАН

Email: kryu-lena@yandex.ru
Россия, 420008, Казань; 460000, Оренбург

Ю. В. Гоголев

Казанский (Приволжский) федеральный университет; Казанский НЦ РАН

Email: kryu-lena@yandex.ru

Казанский институт биохимии и биофизики

Россия, 420008, Казань; 420008, Казань

Список литературы

  1. Анохина Т. О., Есикова Т. З., Гафаров А. Б., Поливцева В. Н., Баскунов Б. П., Соляникова И. П. Альтернативный путь метаболизма нафталина у штамма Rhodococcus opacus 3D, включающий образование орто-фталевой и производных коричной кислоты // Биохимия. 2020. T. 85. P. 412‒427.
  2. Anokhina T. O., Esikova T. Z., Gafarov A. B., Polivtseva V. N., Baskunov B. P., Solyanikova I. P. Alternative naphthalene metabolic pathway includes formation of ortho-phthalic acid and cinnamic acid derivatives in the Rhodococcus opacus strain 3D // Biochemistry (Moscow). 2020. V. 85. P. 355‒368.
  3. Ермакова И. Т., Шушкова Т. В., Леонтьевский А. А. Микробная деструкция органофосфонатов почвенными бактериями // Микробиология. 2008. Т. 77. С. 689‒695.
  4. Ermakova I. T., Shushkova T. V., Leont’evskii A. A. Microbial degradation of organophosphonates by soil bacteria // Microbiology (Moscow). 2008. V. 77. P. 615‒620.
  5. Andreoni V., Bestetti G. Comparative analysis of different Pseudomonas strains that degrade cinnamic acid // Appl. Environ. Microbiol. 1986. V. 52. P. 930‒934.
  6. Berman H. M., Westbrook J., Feng Z., Gilliland G., Bhat T. N., Weissig H., Shindyalov I. N., Bourne P. E. The Protein Data Bank // Nucl. Acids Res. 2000. V. 28. P. 235‒242. https://doi.org/10.1093/nar/28.1.235
  7. Bugg T. D.H. Overproduction, purification and properties of 2,3-dihydroxyphenylpropionate 1,2-dioxygenase from Escherichia coli // Biochim. Biophys. Acta. Protein Struct. Mol. Enzymol. 1993. V. 1202. P. 258‒264.
  8. Chamkha M., Labat M., Patel B. K., Garcia J. L. Isolation of a cinnamic acid-metabolizing Clostridium glycolicum strain from oil mill wastewaters and emendation of the species description // Int. J. Syst. Evol. Microbiol. 2001. V. 51. P. 2049‒2054.
  9. Chen J., Li W., Wang M., Zhu G., Liu D., Sun F., Zhang X. C. Crystal structure and mutagenic analysis of GDOsp, a gentisate 1, 2-dioxygenase from Silicibacter pomeroyi // Protein Sci. 2008. V. 17. P. 1362‒1373.
  10. Croteau R., Kutchan T. M., Lewis N. G. Natural products (secondary metabolites) // Biochemistry and molecular biology of plants / Eds. B. Buchanan, W. Gruissem, R. Jones. Ch. 24. 2000. P. 1250‒1319.
  11. Díaz E., Ferrández A., García J.L. Characterization of the hca cluster encoding the dioxygenolytic pathway for initial catabolism of 3-phenylpropionic acid in Escherichia coli K-12 // J. Bacteriol. 1998. V. 180. P. 2915‒2923.
  12. Fairley D. J., Wang G., Rensing C., Pepper I. L., Larkin M. J. Expression of gentisate 1,2-dioxygenase (gdoA) genes involved in aromatic degradation in two haloarchaeal genera // Appl. Microbiol. Biotechnol. 2006. V. 73. P. 691‒695.
  13. Ferraroni M., Matera I., Steimer L., Bürger S., Scozzafava A., Stolz A., Briganti F. Crystal structures of salicylate 1,2-dioxygenase-substrates adducts: a step towards the comprehension of the structural basis for substrate selection in class III ring cleaving dioxygenases // J. Struct. Biol. 2012. V. 177. P. 431‒438.
  14. Johnson M., Zaretskaya I., Raytselis Y., Merezhuk Y., McGinnis S., Madden T. L. NCBI BLAST: a better web interface // Nucl. Acids Res. 2008. V. 36. Suppl. 2. P. W5‒W9.
  15. Kanehisa M., Goto S. KEGG: Kyoto Encyclopedia of Genes and Genomes // Nucl. Acids Res. 2000. V. 28. P. 27‒30.
  16. Kefeli V. I., Kalevitch M. V., Borsari B. Phenolic cycle in plants and environment // J. Cell Mol. Biol. 2003. V. 2. P. 13‒18.
  17. Kumar S., Stecher G., Li M., Knyaz C., Tamura K. MEGA X: molecular evolutionary genetics analysis across computing platforms // Mol. Biol. Evol. 2018. V. 35. P. 1547‒1549.
  18. Malheiro J. F., Maillard J. Y., Borges F., Simões M. Evaluation of cinnamaldehyde and cinnamic acid derivatives in microbial growth control // Int. Biodeterior. Biodegrad. 2019. V. 141. P. 71‒78.
  19. Mandal S. M., Chakraborty D., Dey S. Phenolic acids act as signaling molecules in plant-microbe symbioses // Plant Signal. Behav. 2010. V. 5. P. 359‒368.
  20. Mendel S., Arndt A., Bugg T. D.H. Acid-base catalysis in the extradiol catechol dioxygenase reaction mechanism: site-directed mutagenesis of His-115 and His-179 in Escherichia coli 2,3-dihydroxyphenylpropionate 1,2-dioxygenase (MhpB) // Biochem. 2004. V. 43. P. 13390‒13396.
  21. Monisha T. R., Ismailsab M., Masarbo R., Nayak A. S., Karegoudar T. B. Degradation of cinnamic acid by a newly isolated bacterium Stenotrophomonas sp. TRMK2 // 3 Biotech. 2018. V. 8. P. 1‒8.
  22. Perez-Pantoja D., De la Iglesia R., Pieper D. H., González B. Metabolic reconstruction of aromatic compounds degradation from the genome of the amazing pollutant-degrading bacterium Cupriavidus necator JMP134 // FEMS Microbiol. Rev. 2008. V. 32. P. 736‒794.
  23. Rajkumari J., Borkotoky S., Murali A., Suchiang K., Mohanty S. K., Busi S. Cinnamic acid attenuates quorum sensing associated virulence factors and biofilm formation in Pseudomonas aeruginosa PAO1 // Biotechnol. Lett. 2018. V. 40. P. 1087‒1100.
  24. Salvador V. H., Lima R. B., dos Santos W. D., Soares A. R., Böhm P. A.F., Marchiosi R., Ferrarese-Filho O. Cinnamic acid increases lignin production and inhibits soybean root growth // PLoS One. 2013. V. 8. Art. e69105.
  25. Siqueira J. O., Nair M. G., Hammerschmidt R., Safir G. R., Putnam A. R. Significance of phenolic compounds in plant-soil-microbial systems // Crit. Rev. Plant Sci. 1991. V. 10. P. 63‒121.
  26. The UniProt Consortium. UniProt: the Universal Protein Knowledgebase in 2023 // Nucl. Acids Res. 2023. V. 51. Iss. D1. P. D523–D531.
  27. Ye S. F., Zhou Y. H., Sun Y., Zou L. Y., Yu J. Q. Cinnamic acid causes oxidative stress in cucumber roots, and promotes incidence of Fusarium wilt // Environ. Exp. Bot. 2006. V. 56. P. 255‒262.

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать
2. Рис. 1. Двухфазная кривая роста A. insolitus LCu2 на 0.5 г/л коричной кислоты. Каждая точка является средней из трех повторностей; погрешности показывают доверительный интервал для р ≤ 0.05.

Скачать (21KB)
Метаданные
3. Рис. 2. Жизнеспособность бактерий, культивируемых в течение месяца на коричной кислоте: 1, 2 – культуры, выращенные на 0.5 г/л; 3, 4 – на 1.0 г/л коричной кислоты, высеянные на минерально-синтетическую (MS1) и LB среды; доверительный интервал для р ≤ 0.05.

Скачать (19KB)
Метаданные
4. Рис. 3. УФ спектры (а) и ВЭЖХ анализ (б) коричной кислоты до и после культивирования A. insolitus LCu2. Синяя кривая – химический контроль, красная – после культивирования бактерий.

Скачать (22KB)
Метаданные
5. Рис. 4. Фитотоксичность супернатантов с коричной кислотой по отношению к проросткам пшеницы сорта Саратовская 29: а – средняя длина корня; б – средняя длина стебля; 1 – биологический контроль; 2 – химический контроль; 3 – культуральная жидкость LCu2. Погрешности показывают доверительный интервал для р ≤ 0.05; в каждом варианте n = 25; возраст растений 5 сут; содержание коричной кислоты 1 мг.

Скачать (18KB)
Метаданные
6. Рис. 5. Структурная организация генного кластера, содержащего hca- и mhp-гены, и предполагаемый биохимический путь деградации коричной кислоты штаммом A. insolitus LCu2. а: R – gntR (транскрипционный регулятор); D – mhpD; hB – hcaB; hp – QEK92583; A2 – hcaA2; A1 – hcaA1; hС – hcaC; hD – hcaD; б: HcaA1A2 – α- и β-субъединицы транс/циннамат диоксигеназы; HcaC – ферредоксин; HcaD – ферредоксинредуктаза; HcaB – 2,3-дигидрокси-2,3-дигидрофенилпропионат дегидрогеназа; QEK92583 – гипотетический белок – предположительно, экстрадиольная диоксигеназа; MhpC – 2-гидрокси-6-оксононадиендиоат/2-гидрокси-6-оксононатриендиоат гидроксилаза; MhpD – 2-кето-4-пентоноат гидратаза; MhpE – 4-гидрокси-2-оксовалериат альдолаза. Овалами обозначены центральные метаболиты.

Скачать (33KB)
Метаданные
7. Рис. 6. Биоинформатический анализ аминокислотной последовательности (QEK92583) из A. insolitus LCu2: а ‒ сравнение фрагментов аминокислотных последовательностей салицилат 1,2-диоксигеназы из P. salicylatoxidans BN12 (AAQ91293.1) и гипотетического белка A. insolitus LCu2 (QEK92583). Купиновый домен с тремя остатками гистидина (His119; His121 и His160), координирующими Fe2+ в каталитическом центре (Matera et al., 2008), отмечен голубыми прямоугольниками и звездами, и обозначен как Мотив I и Мотив II; б ‒ филогенетический анализ белков с купиновыми доменами методом Maximum-Likelihood в Mega X (Kumar et al., 2018), бутстрэп 1000, последовательности выровнены в ClustalOmega W с настройками по умолчанию; корень – гомогентизат 1,2-диоксигеназа.

Скачать (629KB)
Метаданные

© Российская академия наук, 2024