Экто-АТФаза плазматической мембраны эритроцитов черноморских рыб и факторы, влияющие на ее активность

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Только для подписчиков

Аннотация

Исследовали влияние размеров эритроцитов, а также белково-липидного, фосфолипидного и жирнокислотного составов плазматических мембран на активность мембранной экто-АТФазы у двух хрящевых (Raja clavata, Dasyatis pastinaca) и восьми видов костистых (Scorpaena porcus, Uranoscopus scaber, Symphodus tinca, Diplodus annularis, Neogobius melanostomus, Spicara flexuosum, Trachurus mediterraneus, Gaidropsarus mediterraneus) черноморских рыб. Показана связь высокой активности экто-АТФазы с размерами эритроцитов как у хрящевых, так и у костистых видов рыб. Найдено более высокое относительное содержание белка в мембранах черноморских скатов, что, вероятно, отражает эволюционный тренд уменьшения доли белковой компоненты и роста липидов у костистых рыб. Установлено, что эритроциты рыб с высоким содержанием белка в мембране обладали более высокой активностью экто-фермента. Фосфолипиды плазматических мембран эритроцитов рыб представлены пятью семействами — фосфатидилхолин, фосфатидилэтаноламин, фосфатидилсерин, монофосфоинозитид и сфингомиелин. Высокое содержание фосфолипидов и, в частности, фосфатидилхолина и фосфатидилэтаноламина в плазматических мембранах эритроцитов рыб является базисом в формировании их бислойного матрикса. Плазматические мембраны, имеющие более высокое содержание насыщенных жирных кислот, обладали более высокой активностью экто-АТФазы, что указывало на важную роль фермента в физиологии мембраны клетки и всего кровотока в целом.

Полный текст

Доступ закрыт

Об авторах

Ю. А. Силкин

Карадагская научная станция им. Т. И. Вяземского Института биологии южных морей имени А. О. Ковалевского Российской академии наук

Автор, ответственный за переписку.
Email: ysilkin@mail.ru
ORCID iD: 0000-0002-1916-8327
Россия, Феодосия

Е. Н. Силкина

Карадагская научная станция им. Т. И. Вяземского Института биологии южных морей имени А. О. Ковалевского Российской академии наук

Email: ysilkin@mail.ru
ORCID iD: 0000-0003-2059-1015
Россия, Феодосия

М. Ю. Силкин

Карадагская научная станция им. Т. И. Вяземского Института биологии южных морей имени А. О. Ковалевского Российской академии наук

Email: ysilkin@mail.ru
ORCID iD: 0000-0001-7499-0375
Россия, Феодосия

Список литературы

  1. Боровская М.К., Кузнецова Э.Э., Горохова В.Г. и др. Структурно-функциональная характеристика мембраны эритроцита и ее изменение при патологиях разного генезиса // Бюлл. ВСНЦ СО РАМН. 2010. Т. 3. № 73. С. 334–354.
  2. Венкстерн Т.В., Энгельгардт В.А. Распространение экто-аденозилполифосфатазы и характеристика некоторых ее свойств // Биохимия. 1957. Т. 22. Вып. 5. С. 911–916.
  3. Забелинский С.А., Чеботарева М.А., Шуколюкова Е.П., Кривченко А.И. Жирнокислотный состав фосфолипидов эритроцитов миноги, лягушки, крысы и спектр поглощения их липидных экстрактов // Журн. эвол. биохим. и физиол. 2014. Т. 50. № 4. С. 269–274.
  4. Золотницкая Р.П. Методы гематологических исследований. Лабораторные методы исследования в клинике (Справочник). М.: Медицина, 1987. С. 106–148.
  5. Ивенс И., Скейлак Р. Механика и термодинамика биологических мембран. М.: Мир, 1982. 304 с.
  6. Казеннов А.М., Маслова М.Н. Особенности активации детергентами Na, K-аденозинтрифосфатазы головного мозга позвоночных // Журн. эвол. биохим. и физиол. 1980. T. 16. № 5. C. 430–436.
  7. Казеннов А.М., Маслова М.Н., Савина Г.В. Сравнительная характеристика свойств Na+, K+-АТФазы эритроцитов человека и карпа Cyprinus carpio // Журн. эвол. биохим. и физиол. 1984. 20. № 2. C. 167–173.
  8. Комов В.П., Шведова В.Н. Биохимия. М.: Юрайт, 2015. 640 с.
  9. Коржуев П.А. Проблема оксигенации гемоглобина // Успехи физиол. наук. 1973. Т. 4. № 3. С. 69–112.
  10. Куклев С.Б., Зацепин А.Г., Подымов А.И. Формирование холодного промежуточного слоя в шельфово-склоновой зоне северо-восточной части Черного моря // Океанол. исслед.2019. Т. 47. № 3. С. 58–71.
  11. Липунова Е.А., Скоркина М.Ю. Физиология крови. Белгород: Изд-во БелГУ, 2007. 324 с.
  12. Лисничная Е.Н., Ефимов В.Г. Особенности исследования морфологического состава крови рептилий // Науково-технiчний белютень НДЦ бiобезпеки та экологiного контролю ресурсiв АПК. 2014. Т. 2. № 1. С. 120–125.
  13. Мецлер Д. Биохимия. Химические реакции в живой клетке. Т. 1. М.: Мир, 1980. 407 с.
  14. Мещеряков Ф.А. Физиология системы крови лимфы и иммунитета. Ставрополь: АГРУС, 2003. 99 с.
  15. Мосягин В.В., Максимов В.И., Фурман Ю.В. Особенности АТФаз ядерных и цитоплазматических мембран цыплят-бройлеров // Вестн. Орел ГАУ. 2010. Т. 2. № 23. С. 39–41.
  16. Пищенко Е.В. Гематология пресноводных рыб. Новосибирск: Новосибир. гос. аграр. ун-т, 2002. 48 с.
  17. Силкин Ю.А., Силкина Е.Н., Забелинский С.А. Особенности фосфолипидного и жирнокислотного состава плазматических мембран эритроцитов черноморских рыб // Журн. эвол. биохим. и физиол. 2012. Т. 48. № 1. C. 38–44.
  18. Силкин Ю.А., Силкина Е.Н. Роль экто-АТФаз плазматических мембран эритроцитов в гемодинамике рыб // Журн. эвол. биохим. и физиол. 2017. Т. 53. № 1. С. 62–74.
  19. Трощенко О.А., Субботин А.А. Гидрологические особенности // Биология Черного моря у берегов Юго-Восточного Крыма. Симферополь: ИТ “Ариал”, 2018. Гл. 2.3. С. 46–59.
  20. Шмидт-Ниельсен К. Физиология животных, приспособление и среда Кн. 1. М.: Мир, 1982. 416 с.
  21. Abu-Salah K.M., Al-Othman A.A., Lei K.Y. Lipid composition and fluidity of the erythrocyte membrane in copper-deficient rats // Br. J. Nut. 1992. V. 68. P. 435–443.
  22. Acharya G., Mohanty P.K. Comparative cytomorphometry of red blood cells of some fishes // Afr. J. Biol. Sci. 2019. V. 1. № 1. P. 23–32. https://doi.org/10.33472/AFJBS.1.1.2019.23-32
  23. Bencic D.C., Yates T.J., Ingermann R.L. Ecto-ATPase activity of vertebrate blood cells // Physiol. Zool. 1997. V. 70. № 6. P. 621–630.
  24. Bolis L., Fänge R. Lipid composition of the erythrocyte membrane of some marine fish // Comp. Biochem. Physiol. B. 1979. V. 62. P. 345–348.
  25. Chen P.S., Toribara T.Y., Warner H. Microdetermination of phosphorus // Anal. Chem. 1956. V. 28. № 11. P. 1756–1758.
  26. Cohen W.D. The cytoskeletal system of nucleated erythrocytes // Int. Rev. Cytol. 1991. V. 130. P. 37–84.
  27. Cook L.R., Stohs S.J., Angle C.R. et al. Erythrocyte membrane microviscosity and phospholipid composition in lead workers // Br.J. Ind. Med. 1987. V. 44. P. 841–844.
  28. Fischer U., Ototake M., Nakanishi T. Life span of circulating blood cells in ginbuna crucian carp (Carassius auratus langsdorfii) // Fish Shellfish Immunol. 1998. V. 8. P. 339–349.
  29. Fiske C.H., Subbarow Y. The colorimetric determination of phosphorus // J. Biol. Chem. 1925. V. 66. № 2. P. 375–400.
  30. Folch J.I., Lees M., Sloane Stanley G.H. A simple method for the isolation and purification of total lipids from animal tissues // J. Biol. Chem. 1957. V. 226. P. 497–509.
  31. Foote J.L., Allen R.J., Agranoff B.W. Fatty acids in esters and cerebrosides of human brain in phenylketonuria // J. Lipid Res. 1965. V. 6. P. 518–524.
  32. Girish V., Vijayvalakshmi A. Affordable image analysis using NIH Image/ImageJ // Indian J. Cancer. 2004. V. 41. № 1. Art. ID47.
  33. Glomski C.A., Tamburlin J., Chainani M. The phylogenetic odyssey of the erythrocyte. III. Fish, the lower vertebrate experience // Histol. Histopathol. 1992. V. 7. P. 501–528.
  34. Glomski C.A., Tamburlin J., Hard R., Chainani M. The phylogenetic odyssey of the erythrocyte. IV. The amphibians // Histol. Histopathol. 1997. V. 12. P. 147–170.
  35. Grinthal G., Guidotti G. CD39, NTPDase 1, is attached to the plasma membrane by two transmembrane domains. Why? // Purinergic Signalling. 2006. V. 2. P. 391–398.
  36. Jensen F.B., Agnisola C., Novak I. ATP release and extracellular nucleotidase activity in erythrocytes and coronary circulation of rainbow trout // Comp. Biochem. Physiol. A. 2009. V. 152. P. 351–356.
  37. Kazennov A.M., Maslova M.N., Matskevich Yu.A. et al. Species variability of erythrocyte transport ATPases in mammals // Comp. Biochem. Physiol. B. 1998. V. 119. № 1. P. 169–175.
  38. Kikuchi Y., Da Q.W., Fujino T. Variation in red blood cell deformability and possible consequences for oxygen transport to tissue // Microvasc. Res. 1994. V. 47. № 2. P. 222–231.
  39. Lowry O.H., Rosebrough N.J., Farr A.L., Randall R.J. Protein measurement with the Folin phenol reagent // J. Biol. Chem. 1951. V. 193. № 1. P. 265–275.
  40. Papanikolaou A., Papafotika A., Murphy C. et al. Cholesterol-dependent lipid assemblies regulate the activity of the ecto-nucleotidase CD39 // J. Biol. Chem. 2005. V. 280. P. 26406–26414.
  41. Peterson G.L. A simplification of the protein assay method of Lowry et al. which is more generally applicable // Anal. Biochem. 1977. V. 83. P. 346–356.
  42. Rouser G., Siakotos A.N., Fleischer S. Quantitative analysis of phospholipids by thin-layer chromatography and phosphorus analysis of spots // Lipids. 1966. V. 1. № 1. P. 85–86.
  43. Snyder G.K., Sheafor B.A. Red blood cells: centerpiece in the evolution of the vertebrate circulatory system // Am. Zool. 1999. V. 39. P. 189–198.
  44. Skalak R., Branemark P. Deformation of red blood cells in capillaries // Science. 1969. V. 164. P. 717–719.
  45. Thompson K.D., Henderson R.J., Tatner M.F. A comparison of the lipid composition of peripheral blood cells and head kidney leucocytes of Atlantic salmon (Salmo salar L.) // Comp. Biochem. Physiol. B. 1995. V. 112. № 1. P. 83–92.
  46. Wang T.F., Ou Y., Guidotti G. The transmembrane domains of ectoapyrase (CD39) affect its enzymatic activity and quaternary structure // J. Biol. Chem. 1998. V. 273. P. 24814–24821.
  47. Warren L., Buck C.A., Rabinowitz J.L., Sherman I.W. Isolation and characterization of the erythrocyte surface membrane of the smooth dogfish, Mustelus canis // Comp. Biochem. Physiol. B. 1979. V. 62. P. 471–479.

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать

© Российская академия наук, 2025